Patkány vázizomban a triadin fehérjének négy izoformája azonosítható, melyek ugyanazon génről képződő splicing variánsok. A 32 kDa-os izoforma (Trisk 32) élettani szerepéről kevés információval rendelkezünk. Feltételezések szerint a szarkomer struktúrájának fenntartásában és az IP3 receptoron (IP3R) keresztüli Ca2+-felszabadulás szabályozásában vehet részt.
Kutatásunk során patkány eredetű L6.G8 myoblastokban stabil transzfekcióval túltermeltettük a Trisk 32 fehérjét, melyet immuncitokémia és Western-blot segítségével igazoltunk, és kimutattuk az IP3R és a Trisk 32 kolokalizációját kontroll és transzfektált sejtekben. A Trisk 32 overexpressziójának funkcionális hatását egész sejten történő [Ca2+]-méréssel vizsgáltuk. Az IP3 mediált Ca2+-felszabadulást bradykinin alkalmazásával értük el. A 20 uM bradykinin által kiváltott Ca2+-tranziensek amplitúdója a Trisk 32-vel transzfektált sejtekben szignifikánsan nagyobb volt (p<0,01; 427+/-84 nM, n=27), mint a kontroll sejtek esetében (76+/-12 nM, n=23) normál extracelluláris Ca2+-koncentráció mellett. Ca2+-mentes közegben a szignifikáns különbség szintén megmaradt (p<0,02; 217+/-41 nM, n=21 a Trisk 32-t overexpresszáló sejteknél ill. 97+/-29 nM, n=31 a kontroll sejtek esetén). A Ca2+-felszabadulásban a rianodinreceptorok szerepét a receptor agonistája, (30 mM koffein) illetve antagonistája (10 uM rianodin) alkalmazásával vizsgáltuk, mely esetben nem volt szignifikáns különbség a két sejttípus között. Vizsgáltuk a Trisk 32 overexpressziójának hatását a raktár-által mediált Ca2+-belépésre (SOCE) is, melynek az amplitúdója és meredeksége nem változott szignifikánsan a benne részt vevő fehérjék expressziójának módosulása ellenére. Ez arra utal, hogy nem a SOCE fokozódása a fő oka a bradykinin adagolásakor megfigyelt különbségeknek, hanem az IP3R fokozott működése.
Eddigi eredményeink arra utalnak, hogy a Trisk 32 nem csak kapcsolódik az IP3 receptorhoz, de jelentős mértékben részt vesz az azon keresztül történő Ca2+-felszabadulás szabályozásában is.