A fakultatív patogén gombában, a Candida albicans-ban található egy gombaspecifikus protein foszfatáz Z1 (CaPpz1) enzim, melynek szerepe van a kationháztartás fenntartásában, a sejtfal bioszintézisben, a stresszválaszban és a hifanövekedésben. A fehérje egy C-terminális katalitikus doménből és egy rendezetlen szerkezetű N-terminális doménből áll. Az utóbbiban négy lehetséges fehérjekötő szakaszt azonosítottunk. Ezek szerepének megismerése érdekében baktériumban termeltettük a vadtípusú CaPpz1-t és ennek olyan mutáns változatait (delta 1-16, delta 25-43, delta 67-108, és delta 120-142), amelyekből hiányzik a megnevezésükben szereplő aminosavak közötti potenciális fehérjekötő szakasz. A foszfatázokat affinitáskromatográfiával tisztítottuk, és aktivitásukat 32P-miozin könnyűlánc szubsztráttal határoztuk meg. Előzetes adataink szerint a delta 1-16 mutáció jelentősen csökkenti a foszfatáz specifikus aktivitását.
Az egyes régiók funkcióját olyan mutáns ppz1 Saccharomyces cerevisiae törzsben tanulmányoztuk, amelyben ki volt ütve a CaPPZ1 génnel ortológ élesztőgén. A komplementációs vizsgálatokhoz a kis kópiaszámú YCplac111 vektorba klónoztuk a S. cerevisiae PPZ1 promotert, és mögé illesztettük a vadtípusú CaPpz1-et vagy a deléciós mutánsokat kódoló DNS szakaszokat. A plazmidok transzformálása után megvizsgáltuk az élesztősejtek koffein iránti érzékenységét. Eredményeink szerint a delta 67-108 és delta 120-142 mutáns fehérjék expressziója a vadtípusú CaPpz1-hez hasonlóan komplementálta a Ppz1 hiányát, míg a delta 1-16 és delta 25-43 mutáns fehérjék nem voltak képesek a kiütött foszfatáz funkcióját helyettesíteni.
Tehát megállapítottuk, hogy a CaPpz1 foszfatáz fiziológiás működéséhez szükség van az N-terminális régióban található két peptidszakaszra, amelyek valószínűleg az enzim in vivo aktivitásában és/vagy fehérje kölcsönhatásaiban játszanak szerepet. Munkánkat az OTKA K108989 pályázat tette lehetővé.